北落師門殘屑盤的觀測始於 1983 年。當時,美國國家航空暨太空總署(National Aeronautics and Space Administration, NASA)的紅外線天文衛星(Infrared Astronomical Satellite, IRAS)發現北落師門在紅外線波段的亮度異常高,代表周圍很可能有殘屑盤圍繞。由於北落師門離地球僅約 25 光年,這項發現引起眾多天文學家的關注,並在未來數十年前仆後繼地拿出各波段最好的望遠鏡,希望藉此深入了解殘屑盤的特性。其中,哈伯太空望遠鏡(Hubble Space Telescope, HST,簡稱哈伯望遠鏡)、阿塔卡瑪大型毫米及次毫米波陣列(Atacama Large Millimeter/submillimeter Array, ALMA)與韋伯望遠鏡擁有非常好的空間解析度,因此能夠清楚地觀測殘屑盤的結構。
● 哈伯的觀測
2008 年, NASA 公布哈伯望遠鏡在 2004 與 2006 年對北落師門的觀測結果(圖三),讓天文學家首次清晰地看到北落師門殘屑盤的影像。這張照片是哈伯望遠鏡以日冕儀(coronagraph)在 600 奈米(nm)的可見光波段下拍攝,中間的白點代表北落師門的位置,而周圍的環狀亮帶正是因散射的北落師門星光而發亮的殘屑盤,放射狀的條紋則是日冕儀沒能完全消除的恆星散射光。除此之外,天文學家還發現有一個亮點正圍繞著北落師門運行,並認為此亮點可能是一顆圍繞北落師門的行星,於是將它命名為「北落師門 b 」。很可惜在往後的觀測中,天文學家發現北落師門 b 漸漸膨脹消散,到 2014 年時就已經完全看不見了。因此它很可能只是一團塵埃,而非真正的行星。
圖三:哈伯望遠鏡於 2008 年公布的北落師門。中間白點代表北落師門的位置,周圍環狀亮帶是因散射北落師門的星光而發亮的殘屑盤,放射狀條紋則是沒完全消除的恆星散射光。右下角亮點當時被認為是圍繞北落師門的行星,但很可能只是塵埃。(Ruffnax (Crew of STS-125);NASA, ESA, P. Kalas, J. Graham, E. Chiang, and E. Kite (University of California, Berkeley), M. Clampin (NASA Goddard Space Flight Center, Greenbelt, Md.), M. Fitzgerald (Lawrence Livermore National Laboratory, Livermore, Calif.), and K. Stapelfeldt and J. Krist (NASA Jet Propulsion Laboratory, Pasadena, Calif.)
● ALMA 的觀測
ALMA 對北落師門的完整觀測於 2017 年亮相,他們展示出更加清晰漂亮的環狀結構,且位置與哈伯望遠鏡的觀測吻合。正如前面提到,殘屑盤中的塵埃溫度愈低,放出的輻射波長就愈長。因此 ALMA 在 1.3 毫米(mm)波段觀測到的影像,主要來自離殘屑盤中恆星最遠、最冷的部分。
圖四: ALMA 於 2017 年拍攝的北落師門殘屑盤,展示出清晰漂亮的環狀結構。(Sergio Otárola|ALMA (ESO/NAOJ/NRAO);M. MacGregor)
最後,在類古柏帶環與內側殘屑盤之間,還存在著一個半長軸約 104 AU 的「中間環」,在太陽系中則沒有對應的結構,這項新發現也需要進一步的研究來了解它的來源。
此外,雖然北落師門 b 最終被證實並不是一顆行星,但這並不代表北落師門旁沒有行星環繞。最初,殘屑盤的形成原因是由小行星等天體不斷碰撞所產生,經過不斷地碰撞合併,其實就有可能已經產生直徑數百到數千公里的行星。從北落師門的殘屑盤還可以推論,在內側殘屑盤與中間環之間可能有一顆海王星質量以上的行星,它就像鏟雪車般清除軌道上的塵埃,從而產生「內側裂縫」(inner gap)的結構。
Galicher, R. et al. (2013). Fomalhaut b: Independent analysis of the Hubble space telescope public archive data. The Astrophysical Journal, 769(1), 42.
MacGregor, M. A. et al. (2017). A complete ALMA map of the Fomalhaut debris disk. The Astrophysical Journal, 842(1), 8.
Gáspár, A. et al. (2023). Spatially resolved imaging of the inner Fomalhaut disk using JWST/MIRI. Nature Astronomy, 1–9.
1990 年,融合蛋白 CD4 免疫黏附素(CD4 immunoadhesin)誕生。這項設計,是為了對付令人類聞風喪膽的 HIV 病毒。
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我們知道 T 細胞是人體中一種非常重要的白血球。在這些 T 細胞中,大約有六到七成表面帶有一個叫做「CD4」的輔助受體。CD4 會和另一個受體 TCR 一起合作,幫助 T 細胞辨識其他細胞表面的抗原片段,等於是 T 細胞用來辨認壞人的「探測器」。表面擁有 CD4 受體的淋巴球,就稱為 CD4 淋巴球。
麻煩的來了。 HIV 病毒反將一軍,竟然把 T 細胞的 CD4 探測器,當成了自己辨識獵物的「標記」。沒錯,對 HIV 病毒來說,免疫細胞就是它的獵物。HIV 的表面有一種叫做 gp120 的蛋白,會主動去抓住 T 細胞上的 CD4 受體。
而另一端的 Fc 區域則有兩個重要作用:一是延長融合蛋白在體內的存活時間;二是理論上能掛上「這裡有敵人!」的標籤,這種機制稱為抗體依賴性細胞毒殺(ADCC)或免疫吞噬作用(ADCP)。當免疫細胞的 Fc 受體與 Fc 區域結合,就能促使免疫細胞清除被黏住的病毒顆粒。
不過,這裡有個關鍵細節。
在實際設計中,CD4免疫黏附素的 Fc 片段通常會關閉「吸引免疫細胞」的這個技能。原因是:HIV 專門攻擊的就是免疫細胞本身,許多病毒甚至已經藏在 CD4 細胞裡。若 Fc 區域過於活躍,反而可能引發強烈的發炎反應,甚至讓免疫系統錯把帶有病毒碎片的健康細胞也一併攻擊,這樣副作用太大。因此,CD4 免疫黏附素的 Fc 區域會加入特定突變,讓它只保留延長藥物壽命的功能,而不會與淋巴球的 Fc 受體結合,以避免誘發免疫反應。
從 DNA 藍圖到生物積木:融合蛋白的設計巧思
融合蛋白雖然潛力強大,但要製造出來可一點都不簡單。它並不是用膠水把兩段蛋白質黏在一起就好。「融合」這件事,得從最根本的設計圖,也就是 DNA 序列就開始規劃。
我們體內的大部分蛋白質,都是細胞照著 DNA 上的指令一步步合成的。所以,如果科學家想把蛋白 A 和蛋白 B 接在一起,就得先把這兩段基因找出來,然後再「拼」成一段新的 DNA。