量子力學談的是機率,就用機率來解決。1964 年,貝爾提出可以驗證 EPR悖論 的方法。A 粒子的自旋「投影」在的方向非正即負,因此共有八種可能;與 A 纏結的 B 粒子也是,但恰恰跟 A 相反,例如 A 是(+,+,-)的話,B 就是(-,-,+)。但我們事先無法知道粒子的自旋方向,測量時也只能從 X、Y、Z 三軸中任選一軸來測量其方向為正或負。
我們定義 Pxy 代表在 X 軸方向測量 A 粒子與在 Y 軸方向測量 B 粒子所得到的相關性。以前例而言,A 是 + 而 B 是 -,兩者相反,所以 Pxy = -1;同理,Pxz = +1,Pyz = +1。因為每次只能選擇一軸進行測量,所以每一對纏結粒子的測量結果只會得到 Pxy、Pxz或 Pyz 其中一項的值。貝爾證明,我們若依這三種配對方向測量大量的纏結粒子對,所得到的平均值一定會符合這個不等式:
-----廣告,請繼續往下閱讀-----
|Pxz – Pzy | <= 1 + Pxy
是的,依照古典力學,測量 A 粒子與測量 B 粒子是獨立的兩件事,彼此不會互相影響,這項定理絕對成立。貝爾深信實驗結果一定符合他導出的不等式,證明超距作用並不存在。
結果自 1972 年起至今,科學家用光子做過不下二十次實驗,實驗越來越精確完備、光子距離越拉越遠,但所有實驗數據都不符合貝爾不等式,代表「兩個光子的測量是獨立事件」的假設是錯的。也就是說,A 光子與 B 光子之間真的存在「鬼魅的超距作用」!於是,原本想給予量子力學致命一擊的貝爾不等式,反而成為證明量子力學哥本哈根詮釋的最佳利器。
1990 年,融合蛋白 CD4 免疫黏附素(CD4 immunoadhesin)誕生。這項設計,是為了對付令人類聞風喪膽的 HIV 病毒。
-----廣告,請繼續往下閱讀-----
我們知道 T 細胞是人體中一種非常重要的白血球。在這些 T 細胞中,大約有六到七成表面帶有一個叫做「CD4」的輔助受體。CD4 會和另一個受體 TCR 一起合作,幫助 T 細胞辨識其他細胞表面的抗原片段,等於是 T 細胞用來辨認壞人的「探測器」。表面擁有 CD4 受體的淋巴球,就稱為 CD4 淋巴球。
麻煩的來了。 HIV 病毒反將一軍,竟然把 T 細胞的 CD4 探測器,當成了自己辨識獵物的「標記」。沒錯,對 HIV 病毒來說,免疫細胞就是它的獵物。HIV 的表面有一種叫做 gp120 的蛋白,會主動去抓住 T 細胞上的 CD4 受體。
而另一端的 Fc 區域則有兩個重要作用:一是延長融合蛋白在體內的存活時間;二是理論上能掛上「這裡有敵人!」的標籤,這種機制稱為抗體依賴性細胞毒殺(ADCC)或免疫吞噬作用(ADCP)。當免疫細胞的 Fc 受體與 Fc 區域結合,就能促使免疫細胞清除被黏住的病毒顆粒。
不過,這裡有個關鍵細節。
在實際設計中,CD4免疫黏附素的 Fc 片段通常會關閉「吸引免疫細胞」的這個技能。原因是:HIV 專門攻擊的就是免疫細胞本身,許多病毒甚至已經藏在 CD4 細胞裡。若 Fc 區域過於活躍,反而可能引發強烈的發炎反應,甚至讓免疫系統錯把帶有病毒碎片的健康細胞也一併攻擊,這樣副作用太大。因此,CD4 免疫黏附素的 Fc 區域會加入特定突變,讓它只保留延長藥物壽命的功能,而不會與淋巴球的 Fc 受體結合,以避免誘發免疫反應。
從 DNA 藍圖到生物積木:融合蛋白的設計巧思
融合蛋白雖然潛力強大,但要製造出來可一點都不簡單。它並不是用膠水把兩段蛋白質黏在一起就好。「融合」這件事,得從最根本的設計圖,也就是 DNA 序列就開始規劃。
我們體內的大部分蛋白質,都是細胞照著 DNA 上的指令一步步合成的。所以,如果科學家想把蛋白 A 和蛋白 B 接在一起,就得先把這兩段基因找出來,然後再「拼」成一段新的 DNA。
Paylaga, N.T., Chou, CT., Lin, CC. et al. Monolayer indium selenide: an indirect bandgap material exhibits efficient brightening of dark excitons. npj 2D Mater Appl8, 12 (2024).