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神經管如何長到了背側?中研院揭露脊索動物的演化轉折

PanSci_96
・2019/07/19 ・1116字 ・閱讀時間約 2 分鐘 ・SR值 583 ・九年級
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人類在生物學的分類上屬於脊索動物門,脊索動物(以脊椎動物為最主要,例如魚類、鳥類及哺乳類等)具有一個獨特的共同特徵:消化系統在腹側,神經管則位於背側。然而,同樣也屬於左右兩側對稱的蝦、蝸牛等動物卻剛好相反,蝦子的消化道就是背上那條黑色線,神經管則位於腹側。

一百多年來,生物學家一直無法妥善解釋脊索動物背腹獨特的身體構造從何演化而來。

中央研究院細胞與個體生物學研究所蘇怡璇副研究員與臨海研究站游智凱主任指出,由於口部決定了腹側位置,研究發現動物胚胎發育從「口部」消失產生變化,推測將於對側產生新開口,致使神經管與消化管方向對調,成為脊索動物背腹翻轉的關鍵。本研究以演化發育生物學的角度,嘗試找出脊索動物在背腹翻轉的演化過程中如何產生中間過渡型態。研究成果已於今(2019)年 6 月發表於《美國國家科學院院刊》(PNAS)。

研究玉柱蟲

半索動物、棘皮動物、脊索動物同屬後口動物。圖/中研院提供

細生所蘇怡璇與游智凱表示,半索動物玉柱蟲與脊索動物外形迥異,因親緣關係接近,同屬於後口動物,胚胎發育的機制仍有共通性。

過去研究發現,BMP(Bone Morphogenic Protein,骨骼形成蛋白)對於動物胚胎如何決定背腹體軸發育具有關鍵作用。

研究團隊將 BMP 訊息分子加入玉柱蟲胚胎,改變其體內 BMP 的訊息強度,發現胚胎發育出現兩處改變:

  1. 口部消失,抑制胚胎口部的形成。
  2. 神經轉而集中於腹側發育,對應至脊索動物的背側神經系統。

研究推測,胚胎發育晚期將產生新開口於原本的背側,致使背腹體軸翻轉。

上半為正常的半索動物玉柱蟲胚胎(側面觀),口部(黑色*)位於腹面,黑色箭頭指向胚胎的背面。SynB 的染色顯示神經系統分布於兩側,控制纖毛擺動,幫助攝食。下半為 mBMP4 蛋白質提升 BMP 訊息傳遞強度後,導致胚胎口部無法形成(白色*),神經系統的分佈也改聚集至腹面(白色箭頭)。

蘇怡璇與游智凱表示,過去研究也曾提出背腹翻轉,認為當神經聚集至腹部後,嘴巴再慢慢演化、移動至另一側。而本論文則提供另一個可能的分子機制:從口部消失開始演化,神經同時集中於原本的腹側發育,演化的轉折不在於口部位置移動,而是新開口從原先的背部產生,導致背腹翻轉。

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PanSci_96
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血液會說話!含氧濃度告訴你事發經過
彭 琬馨
・2016/04/14 ・1260字 ・閱讀時間約 2 分鐘 ・SR值 569 ・九年級
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想到影集《 CSI 犯罪現場》你第一個浮上眼前的畫面是什麼?我想到血淋淋的命案現場、被害人身上有許多大小不一的瘀青、散落一地的玻璃碎片。我一直都很好奇,警方用了什麼科學方法,推敲還原當時的案發經過?又如何透過科學方法推測事發時間?(如果泛科學推出鑑識科學系列,大家會有興趣嗎?)

國家實驗研究院的儀科中心,最近推出第二代皮下瘀血取像系統,算是稍稍解答我的疑惑。

提早取樣 「還沒形成的瘀血」

這個取像系統其實是改良版的第二代,可以針對還沒形成的瘀血進行採樣。

第一代相機只能在肉眼看得見的瘀血形成後,才能拍攝,問題是當皮膚受到外力衝擊、紅腫發炎到真的形成瘀血,有時需要花上一天的時間。有些家暴或車禍糾紛,受害者被攻擊卻苦無證據證明。為了填補這段「瘀血空窗期」,國研院儀科中心和鑑識科學專家李昌鈺博士,合作研發第二代皮下瘀血取像技術,讓看不見的瘀血有機會提早浮出檯面。

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鑑識專家李昌鈺博士。圖/國研院提供。

所謂的瘀血就是皮下微血管出血或破裂,碰撞初期,受傷區塊的血氧濃度會下降,計畫研發的主持人林宇軒說,國研院研發的第二代取像系統,利用血液中帶氧血紅素與去氧血紅素,對紅光、紅外光吸收差異的不同,計算出血氧濃度高低的不同,進而呈現出不同顏色的顯影,讓辦案人員可以藉此判定這個人有沒有受到外力衝擊。

在瘀血剛要形成的初期,血塊還非常稀疏、取像也相對困難。第一代儀器利用藍紫外光照射瘀青部位,激發受傷區塊體液發出可見螢光,「讓我們在瘀血形成的初期就可以拍攝」。

流出來的血 協助判斷案發時間

血液不只能幫助警方釐清受害者「如何受傷」,第二代儀器還可以藉由檢測離體血液的血氧濃度、協助警方推測事件發生的可能時間。負責研發的林宇軒說,利用血液含氧量會隨著時間加長而流逝的特點,在攝氏 20 度、濕度 55% 的情況下,可以大致推測出血液含氧量比例與時間的關係。不過他也強調,離體血液的氧氣濃度會受到溫度、濕度及日照的影響而有不同,這個血液資料庫還要靠刑警蒐集案件、慢慢建立。

圖一:儀科中心研發之「皮下瘀血取像系統」
皮下瘀血取像系統。圖/國研院提供

擁有多年刑事經驗的李昌鈺也說,早期的刑案鑑識都是辦案人員到現場採集物證,帶回實驗室化驗,卻可能發生帶回無效證物的問題。國研院研發的第二代皮下瘀血取像系統,「直接把實驗室帶到案發現場」,將來每一個警察局都可以做鑑定。負責量產的承奕科技表示,這個費時兩年研發的系統,大約還需要再兩年的時間才能進入量產階段,預計一台造價一萬美元( 32 萬台幣)。

原來用血液含氧量就可以判斷事發時間,想起來真的很有趣!所以回歸一開頭的問題,如果有機會大家想看什麼類型的鑑識科學呢?

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彭 琬馨
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一路都念一類組,沒什麼理科頭腦,但喜歡問為什麼,喜歡默默觀察人,對生活中的事物窮追不捨。相信只要努力就會變好,相信科學是為了人而存在。 在這個記者被大多數人看不起的年代,努力做個對得起自己的記者。

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冰河期前後智人大移民,其中一群人卻消失了?!
寒波_96
・2016/03/03 ・945字 ・閱讀時間約 1 分鐘 ・SR值 502 ・六年級
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圖/hollywoodreporter

近來研究,讓我們對歐洲人的族群歷史了解大增,不過主要是萬年內的部分。智人其實早在 45000 年前就已經進入歐洲,但對於歐洲這幾萬年來,過著採集狩獵式生活的居民,我們了解仍很有限。

隨時間演進,DNA 會不斷突變,累積差異。科學家把粒線體 DNA 的一系列突變,定義為各種單倍群,用來追溯親緣關係先後。2016 年這個研究,定序了取自歐洲各地,距今 7000 到 35000 年前,55 位古代人的粒線體 DNA,研究歐洲上萬年來,採集狩獵族群的遺傳史。

智人起源於非洲,離開非洲後,非洲以外人的粒線體型號,可分為 M 與 N 這 2 大超級分枝,大洋洲、亞洲、美洲都是 M 與 N 共存,只有歐洲沒有 M 存在。以前的推論是,這是因為 M 從來沒有進入過歐洲。這次研究卻驚人地發現,3 萬年前左右,至少有 3 位歐洲人的單倍群是 M。顯然歐洲是曾經有過 M 的,只是後來滅絕惹。

滅絕的還不只 M。25000 到 45000 年前這段時光,歐洲還曾有過幾個 N 旗下的單倍群,然而在 25000 年前,歐洲進入近代最後一次大冰河時期-末次冰盛期後,這些單倍群跟 M 一樣,幾乎都不見惹。大約在 14500 年前後,歐洲歷經了一次明顯的族群轉換,換上一批新的單倍群。研究推論,強烈冰期時謀生不易,那時古人的族群數量可能縮到很小,一群人躲在某些比較溫暖的小地方,等待外頭氣候回溫後再離開這些避難所,人數才能成長。

有了更多、更全面的古代樣本後,可以研究各個分枝分家的時間,估計結果是 M 與 N 兩大分枝的年代非常相近,所有 M 的共同祖先大概位於 49000 年前,而 N 是 51000 年前。

智人究竟離開過非洲幾次,是個還無法確定的問題。論文研究團隊認為,這次新發現意謂智人當年離開非洲,主要應該只有 55000 年以後的那一次。這波大移民潮包括了 M 與 N 兩群人,他們之後一起進入各大洲,只是歷經氣候考驗後,歐洲所有的 M 全都不幸滅絕,整個族群也換過一大批人。

本研究憑藉粒線體的資訊判斷的結果,了解歐洲族群經歷過劇烈的轉換,但仍不足以得知當年的居民是否真的完全滅絕,毫無任何血脈流傳至今。要回答以上問題,需要更完整的整個基因組才行,現有資訊只能確定,他們的粒線體早已失傳。

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寒波_96
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生命科學碩士、文學與電影愛好者、戳樂黨員,主要興趣為演化,希望把好東西介紹給大家。部落格《盲眼的尼安德塔石器匠》、同名粉絲團《盲眼的尼安德塔石器匠》。

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蛋白質做壞了怎麼辦? 發現 CRL2 蛋白質品管機制
PanSci_96
・2018/06/15 ・1378字 ・閱讀時間約 2 分鐘 ・SR值 635 ・十年級
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  • 首圖說明:CRL2 參與的蛋白質降解機制與其辨認的特定短胜肽特徵。

人類的許多疾病諸如老化、退化性神經疾病及癌症等,都和蛋白質的缺陷有關。為了除去缺陷蛋白,細胞會透過品管降解機制(分解成小片段)「去蕪存菁」。

中央研究院分子生物研究所顏雪琪副研究員研究團隊,日前新發現一個由蛋白質管理蛋白質品質的機制:CRL2 蛋白質能辨識出缺陷蛋白的尾端特徵,進而將其標記、清除。此品管機制的發現為蛋白質降解調控之研究豎起一座里程碑,為蛋白質生物工程應用注入了新的思維,並有助發展蛋白質品管缺陷疾病醫療策略。本研究成果於今年(2018) 5 月發表於國際期刊《分子細胞》(Molecular Cell)。

蛋白質為細胞執行生理功能的重要元件,人體細胞中有上萬種的蛋白質,這些蛋白質可能因製程瑕疵或環境刺激產生缺陷,而有缺陷的蛋白質可能影響其他正常蛋白質的運作,進而危害細胞,甚至整個生物體。

缺陷蛋白質堆積導致腦部病變。圖為健康細胞與病變細胞之對照。 圖/中研院分生所提供

「蛋白質品管」找到並降解有問題的蛋白質

「蛋白質品管降解」機制即:具品管功能的蛋白質將缺陷蛋白降解成無害的胜肽或胺基酸,進而維持細胞健康。然而,人體中卻只有少數蛋白質具有品管功能。這些具品管功能的蛋白質是如何在難以計數的缺陷樣態中,精準地辨認出特徵、揪出有缺陷蛋白,是本次研究團隊特別關注的議題。

CRL2參與的蛋白質降解機制與其辨認的特定短胜肽特徵。 圖/原始論文

顏雪琪副研究員於 2008 年建立「全蛋白質穩定度監測系統」(Global Protein Stability, GPS),可同時偵測細胞中上萬個蛋白質的穩定度。透過此項技術,研究團隊在 2015 年就於在硒蛋白的研究中發現,蛋白質 CRL2 具有蛋白質品管的功能。本次研究團隊沿用此項技術,進一步掌握了  CRL2 的品管機制。

蛋白質 CRL2 如何找到有缺陷的蛋白質?

研究發現,CRL2 可透過多種受器的轉換,快速且準確地辨識缺陷蛋白尾端的特定短胜肽,進而將該蛋白質標記、清除。這些特定短胜肽約由 6 到 10 個胺基酸組成(如附圖),而不同序列的短胜肽也引導不同降解速度。此研究成果將調控蛋白質降解速率的準確度大大提高,可望為蛋白質生物工程的應用帶來新的契機。

除了針對缺陷蛋白,研究團隊也發現蛋白質 CRL2 的品管機制對正常但帶有尾端降解訊號蛋白也適用,由此可知,任何缺陷蛋白質只要接上這些短胜肽,就會被 CRL2 快速且準確地辨識、標記,進而被降解清除。目前,研究團隊已著手檢驗此降解機制的其他生理功能及對蛋白質的整體影響。

顏雪琪副研究員研究團隊。 圖/中央研究院分生所提供
  • 此論文第一作者為國立臺灣大學生命科學院基因體與系統生物學學位學程博士生林秀娟。本研究由中研院前瞻計畫與科技部專題計畫經費支持進行。原始論文請見此〈C-Terminal End-Directed Protein Elimination by CRL2 Ubiquitin Ligases〉。
  • 本文編修自中央研究院分子生物研究所新聞稿,原文為〈自己的品質自己管!發現蛋白質品管機制 可望對生物工程的應用帶來新的契機〉。

參考資料:

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